8. Применение тирозиназы

Как важный биологический ресурс, тирозиназа имеет широкий спектр применения в области инженерии окружающей среды и многих важных физиологических функций в организме. Кроме того, в сочетании с иммобилизацией [75], биосенсорами и другими технологиями использование тирозиназы для каталитического окисления, очистки промышленных сточных вод и обнаружения соединений постепенно становится предметом исследований в области охраны окружающей среды и биологической детекции. .

Нажмите «Где я могу купить Цистанхе».

Для получения дополнительной информации:

david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501

Согласно соответствующим исследованиям,цистанхеэто обычная трава, известная как «чудо-трава, продлевающая жизнь». Его основным компонентом являетсяцистанозид, который имеет различные эффекты, такие какантиоксидант, противовоспалительное средство, ипродвижение иммунной функции. Механизм взаимодействия цистанхе икожа отбеливаниезаключается в антиоксидантном действии цистанхегликозиды. Меланин в коже человека образуется в результате окисления тирозина, катализируемоготирозиназа, а реакция окисления требует участия кислорода, поэтому свободные радикалы кислорода в организме становятся важным фактором, влияющим на выработку меланина. Цистанхе содержит цистанозид, который является антиоксидантом и может уменьшить образование свободных радикалов в организме, таким образомингибирование выработки меланина.

8.1. Защита окружающей среды

Tyrosinase can catalyze the oxidation of mono phenolic compounds. Wada et al. [76] revealed that the rate of tyrosinase removal of substituted phenols in aqueous solutions follows the order of catechol > cresol>п-хлорфенол > фенол > пметоксифенол. Тирозиназа может удалять не только фенолы, но и различные органические вещества, такие как органические амины, которые со временем образуют осадок и легко перерабатываются. Таким образом, тирозиназа в микроорганизмах может использоваться в областях инженерной защиты окружающей среды, таких как фабрики и больницы, для разложения и очистки сточных вод, содержащих фенол и амин [77]. Благодаря постоянному изучению процесса обработки условия реакции постепенно оптимизировались. Ямада и др. обнаружили, что комбинация тирозиназы и хитозана лучше влияет на удаление фенольных соединений в искусственных сточных водах. Тирозиназа катализирует окисление фенольных соединений в производные хинона, которые затем хемосорбируются на хитозановой мембране. Некоторые алкилзамещенные фенолы, такие как п-метилфенол, п-пропилфенол, п-бутилфенол и п-хлорфенол, имеют степень удаления до 93% [78]. Если аминогруппа тирозиназы была зафиксирована на катионообменной смоле, она могла полностью удалить фенол через 2 ч с почти не ослабевающей активностью в течение 10 циклов повторного использования [71]. Фиксированная на модифицированном алюмосиликате натрия (NaA) и алюмосиликате кальция (CaA), тирозиназа также может использоваться многократно без снижения активности [79]. Кроме того, комплекс, образованный наноматериалами и полифенолоксидазой, может эффективно уменьшить недостатки традиционных ферментов при очистке сточных вод [80].

8.2. Биологическое обнаружение

Биосенсор, как новая технология биологической детекции, представляет собой аналитическое устройство, которое иммобилизует ферменты, ДНК, антитела, клетки и т. д. в качестве веществ молекулярного распознавания на проводнике и преобразует химические или термические изменения и т. д. в электрические сигналы. Он широко используется в таких областях, как пищевая промышленность, экологическая инженерия, технология ферментации и медицина, благодаря своей чувствительности, специфичности, бесследности, скорости и точности. Ву и др. [81] быстро обнаружили бисфенол А, используя наноразмерный графен в качестве основного биосенсора тирозиназы. Ян и др. [82] разработали новый тирозиновый биосенсор на основе никелевой композитной пленки, покрытой хитозаном и углеродом, который был использован для обнаружения катехола благодаря характеристикам быстрого, многоразового использования и хорошей стабильности. Цзян и др. [83], используя технологию послойной сборки, создали иммобилизованный капиллярный тирозиназный реактор для скрининга ингибиторов тирозиназы. Сингх и др. [84] предложили волоконно-оптический биосенсор на основе поверхностного плазмонного резонанса для обнаружения фенольных соединений в водных растворах.

9. Заключение

Поскольку тирозиназа участвует в процессах потемнения пищевых продуктов и нарушениях депигментации у людей, исследователи тщательно изучают специфические зонды и ингибиторы. Эффективные соединения в природных источниках, таких как растения, могут ингибировать тирозиназу. Использование зондов для обнаружения механизма активности тирозиназы обеспечивает эффективное средство для изучения механизма активности тирозиназы и скрининга ингибиторов тирозиназы. Однако разрабатываемые в настоящее время зонды нуждаются в оптимизации из-за плохой биосовместимости и стабильности. В этой статье обобщаются многие природные, полусинтетические и синтетические ингибиторы и обсуждаются ингибирующие эффекты этих соединений на активность тирозиназы. На основании обзора, несмотря на большое разнообразие природных ингибиторов, фенольные звенья по-прежнему составляют основную часть многих ингибиторов тирозиназы. Подходящие каркасы были разработаны многими исследователями на основе этих структур природных соединений, но новые ингибиторы требуют дополнительных усилий в будущем. С развитием химической биологии все больше и больше зондов и ингибиторов обладают лучшими биологическими характеристиками, что будет способствовать нашим исследованиям тирозиназы.

Заявление о конкурирующих интересах

Благодарности

Рекомендации

[1] С.Ю. Сео, В.К. Шарма, Н. Шарма, Грибная тирозиназа: последние перспективы, J. Agric. Пищевая хим. 51 (2003) 2837e2853.

[2] Р. Халабан, Р.С. Паттон, Э. Ченг и др., Аномальное подкисление клеток меланомы вызывает задержку тирозиназы в раннем секреторном пути, J. Biol. хим. 277 (2002) 14821e14828.

[3] HS Raper, Аэробные оксидазы, Physiol. 8 (1928) 245e282.

[4] HS Mason, Oxidases, Annu. 34 (1965) 595e634.

[5] KU Schallreuter, S. Kothari, B. Chavan, et al. Регулирование споров о меланогенезе и новые концепции, Exp. Дерматол. 17 (2008) 395e404.

[6] CJ Cooksey, PJ Garratt, EJ Land и др., Доказательства косвенного образования католического промежуточного субстрата, ответственного за кинетику аутоактивации тирозиназы, J. Biol. хим. 272 (1997) 26226e26235.

[7] TS Chang, Обновленный обзор ингибиторов тирозиназы, Int. Дж. Мол. науч. 10 (2009) 2440e2475.

[8] М. Фунаяма, Х. Аракава, Р. Ямамото и др., Влияние аэ и арбутина на активность тирозиназ грибной и мышиной меланомы, Biosci. Биотехнолог. Биохим. 59 (1995) 143e144.

[9] M. Van Gastel, L. Bubacco, EJJ Groenen, et al., ЭПР-исследование биядерного активного медного сайта тирозиназы из Streptomyces Antiticus, FEBS Lett. 474 (2000) 228e232.

[10] Y. Matoba, N. Bando, K. Oda, et al., Молекулярный механизм транспорта меди к тирозиназе, которому помогает металлошаперон, белок кэдди, J. Biol. хим. 286 (2011) 30219e30231.

[11] Вашингтон, Дж. Максвелл, Дж. Стивенсон и др., Механистические исследования катализируемой тирозиназой окислительной циклоконденсации 2-аминофенола в 2-аминофеноксазин-3еон, Arch. Биохим. Биофиз. 557-578 (2015) 24e34.

[12] К. Оливарес, Ф. Солано, Новое понимание структуры активного центра и каталитического механизма тирозиназы и родственных ей белков, Pigment Cell Melanoma Res 22 (2009) 750e760.

[13] LG Fenoll, JN RodríguezeLopez, F. GarcíaeSevilla, et al., Анализ и интерпретация механизма действия тирозиназы грибов на монофенолы и дифенолы, генерирующие крайне нестабильные эхиноны, Biochim. Биофиз. Акта 1548 (2001) 1e22.

[14] M. Fairhead, L. ThéonyeMeyer, Bacterial tyrosinases: old энзимы с новым отношением к биотехнологии, N. Biotech. 29 (2012) 183e191.

[15] AM McMahon, EM Doyle, S. Brooks и др., Биохимическая характеристика сосуществующих тирозиназы и лакказы в почвенной бактерии Pseudomonas putida F6, Enzym. микроб. Технол. 40 (2007) 1435e1441.

[16] K. Min, GW Park, YJ Yoo, et al., Взгляд на биотехнологические применения универсальной тирозиназы, Bioresour. Технол. 289 (2019) 121730.

[17] M. Rolff, J. Schottenheim, H. Decker, et al., Реактивность CoppereO2 моделей тирозиназы по отношению к внешним монофенольным субстратам: молекулярный механизм и сравнение с ферментом, Chem. соц. Ред. 40 (2011) 4077e4098.

[18] SM Marino, S. Fogal, M. Bisaglia и др., Исследование реактивности тирозиназы антибиотиков Streptomyces по отношению к хлорфенолам, Arch. Биохим. Биофиз. 505 (2011) 67e74.

[19] JW Park, J. Dec, JE Kim и др., Дегалогенирование ксенобиотиков как следствие связывания с гуминовыми материалами, Arch. Окружающая среда. Контам. Токсикол. 38 (2000) 405e410.

[20] M. Funatsu, T. Inaba, Исследования тирозиназы у комнатной мухи, Agric. биол. хим. 26 (1962) 535e540.

[21] В.К. Циммерман, Р.А. Бланшетт, Т.А. Бернс и др., Меланин и перитециальное развитие у пилиформ офиостомы, Mycologia 87 (1995) 857e863.

[22] Гото М., Сато К.С., Мацумура, Савамура Д. и др., Анализ гена тирозиназы у японских пациентов с глазо-кожным альбинизмом, J. Dermatol. науч. 35 (2004) 215e220.

[23] FNJ Gauillard, F. Richard, Forget Gauillard и др., Новый спектрофотометрический анализ активности полифенолоксидазы, Anal. Биохим. 215 (1993) 59e65.

[24] D. Li, R. Gill, R. Freeman, et al., Исследование ферментативных реакций с помощью индуцированной биокатализатором ассоциации или диссоциации окислительно-восстановительных меток, связанных с монослойными функционализированными электродами, Chem. коммун. (2006) 5027e5029.

[25] Р. Барон, М. Заяц, И. Вилнер, Рост наночастиц золота, индуцированный дофамином, L-ДОФА, адреналином и норадреналином: анализы для обнаружения нейротрансмиттеров и активности тирозиназы, Anal. хим. 77 (2005) 1566e1571.

[26] Р. Фримен, Дж. Эльбаз, Р. Гилл и др., Анализ активности дофамина и тирозиназы на устройствах с ионно-чувствительными полевыми транзисторами (ISFET), Chemistry 13 (2007) 7288e7293.

[27] HB Yildiz, R. Freeman, R. Gill, et al., Электрохимический, фотоэлектрохимический и пьезоэлектрический анализ активности тирозиназы с помощью функционализированных наночастиц, Anal. хим. 80 (2008) 2811e2816.

[28] R. Gill, R. Freeman, JP Xu и др., Исследование биокаталитических превращений с помощью КТ CdSeeZnS, J. Am. хим. соц. 128 (2006) 15376e15377.

[29] X. Feng, F. Feng, M. Yu и др., Синтез нового водорастворимого олиго(фениленвинилена), содержащего фрагмент тирозина, для обнаружения активности тирозиназы, Org. лат. 10 (2008) 5369e5372.

[30] X. Li, W. Shi, S. Chen и др., Флуоресцентный зонд ближнего инфракрасного диапазона для мониторинга активности тирозиназы, Chem. коммун. 46 (2010) 2560e2562.

[31] Т.-И. Ким, Дж. Парк, С. Парк и др., Визуализация активности тирозиназы в клетках меланомы с помощью флуоресцентного зонда на основе BODIPYe, Chem. коммун. 47 (2011) 12640e12642.

[32] HMI Osborn, NAO Williams, Разработка лабильных к тирозиназе защитных групп для аминов, Org. лат. 6 (2004) 3111e3113.

[33] С. Ян, Р. Хуанг, С. Ван и др., Двухфотонный флуоресцентный зонд для внутриклеточного обнаружения активности тирозиназы, Chem. Азиатский J. 7 (2012) 2782e2785.

[34] C. Wang, S. Yan, R. Huang и др., Повернутый флуоресцентный зонд для обнаружения активности тирозиназы, Analyst 138 (2013) 2825e2828.

[35] Z. Li, YF Wang, X. Zhang и др., Флуоресцентный зонд Turneon на основе окислительной реакции, запускаемой тирозиназеем, для визуализации живых клеток меланомы, Sensor. Актуатор. Б хим. 242 (2017) 189e194.

[36] C. Zhan, J. Cheng, B. Li и др., Флуоресцентный зонд для раннего обнаружения меланомы и ее метастазов путем специфической визуализации активности тирозиназы на мышиной модели, Anal. хим. 90 (2018) 8807e8815.

[37] Дж. Чжоу, В. Ши, Л. Ли и др., Обнаружение неправильного распределения тирозиназы от меланосом к лизосомам и ее активация под действием псоралена/ультрафиолета с помощью флуоресцентного зонда тирозиназы, нацеленного на меланосомы, Anal. хим. 88 (2016) 4557e4564.

[38] X. Wu, L. Li, W. Shi и др., Флуоресцентный зонд в ближнем инфракрасном диапазоне с новым распознающим фрагментом для специфического обнаружения активности тирозиназы: дизайн, синтез и применение в живых клетках и рыбках данио, Angew. хим. Междунар. Эд. англ. 55 (2016) 14728e14732.

[39] X. Wu, X. Li, H. Li и др., Высокочувствительный и селективный флуоресцентный зонд FL часто используется для обнаружения внутриклеточной эндогенной тирозиназной активности, Chem. коммун. 53 (2017) 2443e2446.

[40] H. Li, W. Liu, F. Zhang и др., Высокоселективный флуоресцентный зонд на основе гидроксилирования пинаколового эфира фенилбороновой кислоты для обнаружения тирозиназы в клетках, Anal. хим. 90 (2018) 855e858.

[41] С. Ху, Т. Ван, Дж. Зоу и др., Высокохемоселективный флуоресцентный зонд для обнаружения тирозиназы в живых клетках и модели рыбок данио, Сенсор. Актуатор. Б хим. 283 (2019) 873e880.

[42] J. Zhang, Z. Li, X. Tian и др., Новый водорастворимый флуоресцентный зонд ближнего инфракрасного диапазона для специфического мониторинга тирозиназы и применения на мышиной модели, Chem. коммун. 55 (2019) 9463e9466.

[43] Дж. Сингх Сидху, А. Сингх, Н. Гарг и др., Высокоселективный флуоресцентный ратиометрический зонд на основе нафталимида для распознавания тирозиназы и визуализации клеток, Analyst 143 (2018) 4476e4483.

[44] М. Х. Ли, Дж. С. Ким, Дж. Л. Сесслер, Флуоресцентные флуоресцентные логарифмические зонды на основе малых молекул для катионов, анионов и биомолекул, Chem. соц. 44 (2015) 4185e4191.

[45] Q. Li, C. Yan, J. Zhang и др., Ратиометрический и светящийся ближний инфракрасный флуоресцентный зонд на основе DCMe для мониторинга активности эндогенной тирозиназы в режиме реального времени, Dyes Pigments 162 (2019) 802e807.

[46] П. Чжан, С. Ли, С. Фу и др., Колориметрический и ближний инфракрасный логометрический флуоресцентный зонд для определения активности эндогенной тирозиназы на основе агрегации цианина, Analyst 144 (2019) 5472e5478.

[47] C. Honisch, A. Osto, A. Dupas de Matos и др., Выделение ингибитора тирозиназы из сока незрелого винограда: спектрофотометрическое исследование, Food Chem. 305 (2020) 125506.

[48] ​​J. Chen, Q. Li, Y. Ye и др., Флоретин как субстрат и ингибитор тирозиназы: ингибирующая активность и механизм, Spectrochim. Акта Мол. биомол. Спектроск. 226 (2020) 117642.

[49] TM Menezes, SMV de Almeida, RO de Moura и др., Спироэакридин, ингибирующий фермент тирозиназу: исследования кинетики, взаимодействия белок-лиганд и молекулярного докинга, Int. Дж. Биол. макромол. 122 (2019) 289e297.

[50] L. Ye, Y. Liu, X. Ju, Ход исследований ингибиторов тирозиназы, Chem. биоинж. 30 (2013) 14e20.

[51] С. Золгадри, А. Бахрами, М.Т. Хассан Хан и др., Всесторонний обзор ингибиторов тирозиназы, J. Enzym. Ингиб. Мед. хим. 34 (2019) 279e309.

[52] Ф.С. Сенол, И. Орхан, Г. Йилмаз и др., Исследования ингибирования ацетилхолинэстеразы, бутирилхолинэстеразы и тирозиназы и антиоксидантной активности 33 таксонов Scutellaria L. из Турции, Food Chem. Токсикол. 48 (2010) 781e788.

[53] ME Chiari, MB Joray, G. Ruiz и др., Тирозиназоингибирующая активность местных растений из центральной Аргентины: выделение активного начала из Lithrea molleoides, Food Chem. 120 (2010) 10e14.

[54] K. Saeio, S. Yotsawimonwat, S. Anuchapreeda, et al., Разработка микроэмульсии сильнодействующего антитирозиназного эфирного масла съедобного растения, Drug Discov. тер. 5 (2011) 246e252.

[55] NY Kim, HS Kwon, HY Lee, Влияние ингибирования тирозиназы и меланогенеза Agastache rugosa Kuntze ферментацией молочнокислых бактерий, J. Cosmet. Дерматол. 16 (2017) 407e415.

[56] Ю. Би, Ф. Сонг, З. Лю, Ход исследований типов природных ингибиторов тирозиназы и их ингибирующего действия на тирозиназу, Журнал Цзилиньского университета (Медицинское издание) 40 (2014) 454e459.

[57] JB Harborne, CA Williams, Успехи в исследованиях флавоноидов с 1992 г., Phytochemistry 55 (2000) 481e504.

[58] О. Нерия, Дж. Вая, Р. Муса и др., Глабрен и изоликвиритигенин как ингибиторы тирозиназы из корней солодки, J. Agric. Пищевая хим. 51 (2003) 1201e1207.

[59] И. Кубо, К. Х. Икуйо, Флавонолы цветка шафрана: ингибирующая активность тирозиназы и механизм ингибирования, J. Agric. Пищевая хим. 47 (1999) 4121e4125.

[60] I. Kubo, I. KinsteHori, SK Chaudhuri, et al., Флавонолы из Heterotheca включают ингибирующую тирозиназу активность и структурные критерии, Bioorg. Мед. хим. 8 (2000) 1749e1755.

[62] T. Masuda, D. Yamashita, Y. Takeda и др., Скрининг ингибиторов тирозиназы среди экстрактов прибрежных растений и идентификация мощных ингибиторов из Garcinia subelliptica, Biosci. Биотехнолог. Биохим. 69 (2005) 197e201.

[63] C. Liang, JH Lim, SH Kim и др., Dioscin: синергетический ингибитор тирозиназы из корней Smilax China, Food Chem. 134 (2012) 1146e1148.

[64] M. Miyazawa, N. Tamura, Ингибирующее соединение активности тирозиназы из ростков Polygonum hydropiper L. (Benitade), Biol. фарм. Бык. 30 (2007) 595e597.

[65] М.Б. Алам, В.К. Баджпай, Дж.И. Ли и др., Ингибирование меланогенеза цинеолом из Scolopendra subsidies mutilans посредством подавления MITF, опосредованного MAPeKinase, и протеасомной деградации тирозиназы, Sci. Отчет 7 (2017) 45858.

[66] М.Б. Алам, А. Ахмед, М.А. Мотин и др., Ослабление меланогенеза экстрактом цветка Nymphaea nuchal (Burm. f) посредством регуляции цАМФ/CREB/MAPKs/MITF и протеасомной деградации тирозиназы, Sci. Отчет 8 (2018) 1e14.

[67] К. Нанок, С. Сансенья, ингибирующий потенциал капсаицина и дигидрокапсаицина в отношении а-глюкозидазы, а-амилазы и тирозиназы, J. Food Biochem. 44 (2020) 1e10.

[68] Y. Yang, X. Sun, H. Ni и др., Идентификация и характеристика ингибирующей тирозиназу активности кофеина из пыльцы камелии, J. Agric. Пищевая хим. 67 (2019) 12741e12751.

[69] K. Hałdys, W. Goldman, M. Jewginski и др., Галогенированные ароматические тиосемикарбазоны как мощные ингибиторы тирозиназы и меланогенеза, Bioorg. хим. 94 (2019) 103419.

[70] X. Dong, S. Wang, L. Xu и др., Ингибирующий механизм пенициллина V на тирозиназу грибов, Mol. биол. Отчет 47 (2020).

[71] H. Raza, MA Abbasi, Azizeure Rehman, et al., Синтез, молекулярный докинг, динамическое моделирование, кинетический механизм, оценка цитотоксичности Ne(замещенных дефенил)e4e{(4e[(E)e3eфенилe2eпропенил]e 1эпиперазинил}бутанамидов в качестве тирозиназы и ингибиторы меланина: подходы in vitro, in vivo и in silico, Bioorg. Chem. 47 (2020) 103445.

Для получения дополнительной информации: david.deng@wecistanche.com WhatsApp:86 13632399501